Viroide sind die kleinsten bekannten Krankheitserreger. Sie infizieren ausschließlich höhere Pflanzen, wo sie z.T. schwere Symptome wie Wachstumshemmung, Vergilbung der Blätter, Reduktion der Blüten- bzw. Fruchtbildung etc. bewirken. Sie bestehen aus zirkulären, einzelsträngigen RNA-Molekülen mit einer Länge von 240 bis 600 Nukleotiden. Die RNA bildet eine stäbchenförmige Sekundärstruktur mit alternierenden helikalen Bereichen und einzelsträngigen Schleifen aus. Viroide sind für ihre Replikation vollständig vom enzymatischen System ihrer Wirtspflanzen abhängig, da sie selbst nicht für Proteine codieren. Der Mechanismus der Pathogenese ist noch rätselhaft. Weltweit sind mehr als 20 Viroid-Spezies bekannt. Die Wirte sind überwiegend kommerziell wichtige Nutzpflanzen, die in Monokultur gezogen werden. Der durch Viroide verursachte wirtschaftliche Schaden ist oftmals beträchtlich (Abb. 1).

Unsere Arbeitsgruppe entdeckte in fränkischen Weinpflanzen zwei der fünf bekanntenWeinreben-Viroide [49], das etwa 300 Nukleotide lange Hopfenstauche-Viroid (HSVd.g) und zum ersten Mal in Deutschland das etwa 370 Nukleotide lange Weinreben-Gelbflecken-Viroid 1 (GYSVd1) .

Unsere umfangreichen epidemiologischen Studien in mehreren Weinbergen ergaben eine Gesamt-Infektionsrate zwischen 50 und 100%, wobei die Pflanzen nur mit HSVd.g oder mit HSVd.g und GYSVd1 infiziert waren. Eine Infektion mit GYSVd1 alleine konnte nicht nachgewiesen werden. Nach Ermittlung der Nukleotid-Sequenzen der jeweiligen Isolate entdeckten wir überraschenderweise eine außergewöhnliche Vielfalt von Viroid-Varianten (Quasispezies) in einzelnen Weinreben als auch beim Vergleich benachbarter Pflanzen [51]. Jede infizierte Weinrebe enthält eine Haupt- und mehrere Nebenvarianten, die sich in wenigen Punktmutationen unterscheiden. Diese GYSVd1- und HSVd.g- Varianten sind zufallsmäßig innerhalb der Weinberge verteilt und selbst in benachbarten Pflanzen wurden unterschiedliche Viroid-Populationen gefunden. Unsere Ergebnisse lassen vermuten, daß sich das Viroid-Variantenmuster jeder Weinrebe seit der Pflanzung vor ca. 25 Jahren isoliert etabliert hat [50]. Um die Pathogenität der jeweiligen Viroid-Varianten zu überprüfen, verlegten wir unsere Untersuchungen ins Gewächshaus. Wir entwickelten ein Verfahren um authentische Viroid-Hauptvarianten in vitro herzustellen. Auf Grund des weiten Wirtsspektrums von HSVd.g wurden die authentischen Transkripte zuerst an Gurkenpflanzen geprüft. Im Laufe nur weniger Wochen nach Infektion entwickelten die Pflanzen charakteristische Symptome wie Stauchung und stark verkleinerte Blätter.

Für GYSVd1 ist keine andere Wirtspflanze außer der Weinrebe bekannt. Daher verwendeten wir genetisch identische Stecklinge Viroid-freier Edelreiser, die wir mit in vitro-Transkripten verschiedener Viroidvarianten animpften. Wir beobachteten, daß einige GYSVd1-Hauptvarianten im Gegensatz zu den Weinberg-Verhältnissen Gewächshauspflanzen in Abwesenheit von HSVd.g infizieren können. Die Nukleotid-Sequenz der Ausgangsvariante blieb dabei nur in einem Fall stabil. In den anderen Fällen entwickelten sich neue Hauptvarianten mit ein oder zwei neuen Mutationen. Die Entstehung neuer Varianten ist von besonderem Interesse, da eine Punktmutation ausreichen kann, um die Pathogenität eines Viroids entweder dramatisch zu erhöhen oder verschwinden zu lassen. Diese Arbeiten erfolgen in Zusammenarbeit mit der Bayerischen Landesanstalt für Weinbau und Gartenbau in Veitshöchheim.

Fanconi-Anämie (FA) ist eine autosomal rezessiv erbliche Krankheit des Menschen, die durch progressive Pancytopenie, chromosomale Instabilität und ein erhöhtes Krebsrisiko charakterisiert ist. Die Krankheit gehört zur Gruppe der menschlichen Chromosomenbruchsyndrome, die durch Hypersensibilität gegenüber DNA-schädigenden Einflüssen wie alkylierende und quervernetzende Substanzen oder ionisierende Strahlung charakterisiert sind. Diese Krankheiten sind interessante Modellsysteme für die Erforschung von DNA-Reparatur-Prozessen, die zur Erhaltung der chromosomalen Integrität erforderlich sind.

Obwohl das FAC-Gen bereits 1992 und das FAA-Gen 1996 isoliert werden konnten und sowohl der klinische als auch der zelluläre Phänotyp inzwischen sehr genau beschrieben sind, ist noch nichts über den molekularen Mechanismus, der zur Ausprägung der Krankheit Fanconi-Anämie führt, bekannt. Bisher liegen keine Kenntnisse über die Funktion der FA-Proteine vor. FA ist ein multigenes Syndrom. Die Ähnlichkeit des klinischen und zellulären Phänotyps, die Patienten aller FA-Komplementationsgruppen aufweisen, läßt darauf schließen, daß die Genprodukte der verschiedenen FA-Gene miteinander interagieren, d.h. daß FAA und FAC mit mindestens drei anderen Proteinen - den Genprodukten von FAB, FAD und FAE - gemeinsam eine Aufgabe im Zellgeschehen übernehmen. Die FA-Proteine könnten zu einem Proteinkomplex assoziiert sein oder in einer enzymatischen oder Signaltransduktions-Kaskade agieren.

Informationen über Proteine, die mit dem FAA-, bzw. dem FAC-Protein interagieren, können Rückschlüsse über den molekularen Mechanismus der Krankheitsentstehung zulassen.Youssouffian et al. 1995 [52] konnten bereits drei cytosolische Polypeptide mit Molekularmassen von 65, 50 und 35 kDa identifizieren, die in vitro an das FAC-Protein binden. Daraus läßt sich schließen, daß FAC an cytosolische Proteine bindet.

Wir benutzen für die Suche nach FAA- und FAC-Protein-Interaktoren das "Interaction Trap Yeast Two Hybrid System", eine vor wenigen Jahren beschriebene Methode, die sich vor allem bei der Suche nach Interaktoren im Bereich der Zellzyklus- und Tumorforschung als sehr erfolgreich erwiesen hat. Dieses System benutzt die Expression von Hefe-Reportergenen als Phänotyp zum Nachweis von Protein-Protein-Interaktionen (Abb. 2).

Der entscheidende Vorteil dieses in vivo-Systems gegenüber alternativen in vitro-Methoden, wie z.B. Co-Immunopräzipitation, liegt darin, daß die für das interagierende Protein codierende cDNA direkt selektiert wird. Mit FAC als Köder und einer HeLa cDNA Fusions-Genbank konnten wir dieses System bereits erfolgreich für die Suche nach FAA-Protein-Interaktoren anwenden. Die auf diese Weise isolierten Klone werden nun auf Interaktion mit natürlich vorkommenden FAC-Mutanten, die schwere phänotypische Veränderungen zur Folge haben, geprüft, um ihre physiologische Relevanz nachweisen zu können. Diese Arbeiten erfolgen in Zusammenarbeit mit dem Institut für Humangenetik im hiesigen Biozentrum.

Es ist neuerdings berichtet worden, daß natürlich vorkommende katalytische RNAs wie das "hammerhead"- bzw. das "hairpin"-Ribozym keine Metallionen für die effiziente Katalyse benötigen. Anscheinend ist die dreidimensionale Struktur der RNA für die katalytische Funktion wichtiger als bisher vermutet. Wir fanden, daß eine hoch-spezifische Selbstspaltungsreaktion in einem "bulge loop" von vier Nukleotiden in einem Minisubstrat, welches sich von intron-haltiger pre-tRNA^Tyr aus Arabidopsis thaliana ableitet, in Abwesenheit von Metallionen abläuft. NH⁴⁺-Kationen und nicht-ionische oder zwitterionische Detergenzien bei oder über ihrer kritischen Mizellenkonzentration sind ausreichend, um diese Reaktion zu katalysieren. Die Abhängigkeit der Reaktion von Mizellen führt zu der Annahme, daß physikalische Eigenschaften wie das hydrophobe Innere der Mizellen für die Selbstspaltung notwendig sind. Wir vermuten, daß die NH⁴⁺-Ionen eine entscheidende Rolle für den Eintritt der negativ geladenen RNA in das hydrophobe Innere der Detergenzmizelle spielt. Eine Änderung des Hydratisierungsmusters oder von Wasserstoffbrücken, die durch die hydrophobe Umgebung bewirkt wird, beschleunigt die Reaktion um den Faktor 100. Diese Beobachtungen lagen nahe, daß hoch strukturierte RNAs pKa-Werte auf Grund der lokalen Umgebung zum Neutralen hin verschieben können und dadurch in die Lage versetzt werden, Säure-Base-Katalyse ohne die Beteiligung von Metallionen auszuführen.

Wir beschäftigen uns mit dem Mechanismus und der Regulation der chromosomalen DNA-Replikation in Säugetierzellen.
Ziel dieser Untersuchungen ist die molekulare Beschreibung der am Initiationsprozeß beteiligten DNA-Strukturen und Proteinkomponenten. Wir haben Startpunkte für die DNA-Replikation im Locus der ribosomalen Gene der Maus kartiert, in dem die individuellen ribosomalen Gene durch intergenische Spacer-Regionen voneinander getrennt sind. Es konnte ein Startpunkt bidirektioneller Replikation innerhalb einer DNA-Sequenz lokalisiert werden, die 1,6 kb stromaufwärts von der Transkriptions-Startposition zentriert ist. Strukturelle und funktionelle Studien zeigten einen komplexen modularen Aufbau dieser Initiationsregion der DNA-Replikation. Benachbart zum Startpunkt bidirektioneller Replikation liegen zwei stromaufwärts positionierte DNA-Amplifikation bewirkende Sequenzen, die funktionell analog zu sog. "Replikator"-Elementen sind. Funktionsanalysen in einem SV40-Replikationssystem zeigten, daß jede der beiden Amplifikatorsequenzen eine wichtige Hilfssequenz für die SV40-Replikation zu ersetzen vermag. Es konnten in beiden Amplifikatoren sowie am Startpunkt bidirektioneller Replikation Nuklease-hypersensitive Stellen lokalisiert werden. Dies spricht für das Vorliegen alterierter Chromatinstrukturen, die charakteristisch für aktive Bereiche des Genoms sind. Aufgrund dieser Resultate nehmen wir an, daß der Replikationsursprung im rDNA-Locus eine tripartite Struktur aufweist, bestehend aus zwei Kontrollelementen, die einen benachbarten bidirektionell feuernden Replikationsstartpunkt kontrollieren. Derzeit analysieren wir Proteine, die sequenz spezifisch mit dieser Replikationsinitiationszone interagieren. Dabei stehen Proteine des sog. "Origin-Recognition-Komplexes (ORC)" und mit diesen kooperierende Proteine im Zentrum unserer Untersuchungen. Die Initiation der DNA-Replikation in höheren Eukaryonten, so auch bei der Maus, stellt einen sehr komplexen zweistufigen Prozeß dar. Ein vereinfachendes Modell postuliert, daß während der G1-Phase des Zellzyklus ein sog. präreplikativer Komplex (preRC) gebildet wird (Abb. 3). Dies erfolgt durch sequentielle Assoziation des hexameren ORC-Komplexes, von CDC6-Proteinen und, nachfolgend, eines weiteren hexameren MCM-Komplexes an die Origin-DNA-Sequenz. Beim G1/S-Phasen-Übergang wird durch die kombinierte Wirkung der Dbf4/CDC7-Kinase und von Cyclin-abhängigen Kinasen (CDKs) die Initiation der Replikation ausgelöst.

Wir haben die murinen Gene für neun dieser Komponenten des präreplikativen Komplexes kloniert und verfügen auch über alle übrigen cDNAs für den präreplikativen Komplex. Unter Einsatz rekombinanter Proteine werden derzeit Protein-Protein, sowie Protein-DNA-Interaktionen im murinen präreplikativen Komplex studiert.

Zahlreiche experimentelle Ergebnisse zeigten, daß die Prozesse der DNA-Replikation und der Transkription antagonistisch zueinander sind. Deshalb wird sowohl bei Pro- als auch bei Eukaryonten im Regelfall vermieden, daß beide Prozesse gleichzeitig ablaufen. Wenn dies jedoch nicht vermeidbar ist, werden offenbar räumliche Strukturen wirksam, die eine Kopf-zu-Kopf-Kollision von Replikations- und Transkriptionsapparat vermeiden. Wir konnten erstmals im eukaryontischen Genom eine Replikationsgabelbarriere (RFB, replication fork barrier) nachweisen, die eine bidirektionelle Gabelwanderung blockiert und somit eine Kopf-zu-Kopf- Kollision verhindert. Um diesen Replikationsgabel-Arrest in vitro zu erforschen, wurden DNA-Fragmente aus dem 3'- terminalen Bereich der murinen rDNA-Transkriptionseinheit in eine Replikationsmatrize inseriert und die Replikationsprodukte analysiert. Punkt-spezifische Termination erfordert DNA-Sequenzen und Proteinfaktoren, die auch für die Transkriptionstermination notwendig sind, d. h. ein sog. Sal-Box-Terminatorelement und den Terminationsfaktor TTF-I. Die RFB wirkt polar, d. h. sie arretiert Replikationsgabeln nur dann, wenn sie entgegengesetzt zur Transkriptionsrichtung wandern. Mutationen im Terminatormotiv oder Entzug von TTF-I hebt die RFB-Aktivität auf. Dies zeigt, daß TTF-I in die punktspezifische Termination ursächlich involviert ist. Allerdings ist - im Gegensatz zur Transkription, bei der das 18 bp Sal-Box-Motiv allein für die Termination ausreicht - die RFB ein modular organisiertes Element, das spezifische GC- und AT-reiche Sequenzen benötigt, die die Sal-Box flankieren.
Analysen zum Wirkmechanismus der RFB zeigten, daß diese die für Replikation essentiellen DNA-Helikasen hemmt, also als Kontrahelikase fungiert.

Es sind eine Vielzahl animal- und phytopathogener RNA-Viren (wie z.B. Maus Leukämie und Sindbis Virus sowie Tabak Mosaik, Tabak Rassel und Kartoffel Blattvoll Virus) bekannt, die sich die Anwesenheit natürlicher Suppressor tRNAs in der Wirtszelle zu Nutze machen, um bestimmte Proteine auf unkonventionellem Wege zu exprimieren. Diese Viren besitzen in ihrem RNA-Genom offene Leseraster, die durch Terminationscodons (UAG, UAA, UGA) unterbrochen werden. Suppressor tRNAs sind in der Lage – abhängig von ihrer Struktur und Nukleotidsequenzen auf der 3‘Seite des Stopcodons in der viralen RNA – unorthodoxe Anticodon-Codon Wechselwirkungen einzugehen und somit das Stopcodon als Sinncodon zu lesen.

Wir haben eine Vielzahl von Suppressor tRNAs und ihrer Gene charakterisiert [29, 31, 32, 33]. Diese überwiegend aus Pflanzen isolierten tRNAs können hinsichtlich ihrer Codon-Erkennung in drei Klassen eingeteilt werden:

1. tRNA^Gln (CUG) supprimiert UAG
2. tRNA^Tyr (GUA) und tRNA^Gln (U_mUG) überlesen UAG und UAA
3. tRNA^Trp (C_mCA), tRNA^Cys (GCA), tRNA^Arg (U*CG) und tRNA^Arg (ICG) supprimieren UGA.

Es ist uns gelungen, die Suppressionseigenschaften der genannten tRNAs mit Hilfe geeigneter Konstrukte, welche Durchleseregionen verschiedener viraler RNAs enthalten, in einem in vitro Translationssystem aus Weizenkeimen zu untersuchen und diese Ergebnisse unter Verwendung von Tabakprotoplasten auch in vivo zu bestätigen.

In der Gruppe der einzelligen Ciliaten gibt es Organismen, die Abweichungen vom klassischen genetischen Code aufweisen: So werden z.B. im Tetrahymena Genom die Stopcodons UAA und UAG als Glutamin und im Euplotes Genom das Stopcodon UGA als Cystein gelesen. Wir haben die tRNA^Cys in Euplotes charakterisiert (34) und darüber hinaus die Euplotes-spezifischen Terminationsfaktoren vom Typ eRF1 in Zusammenarbeit mit der Arbeitsgruppe K. Heckmann (Universität Münster) identifiziert, die möglicherweise eine eingeschränkte Codon-Erkennung aufweisen  im Gegensatz zu anderen eukaryontischen R-Faktoren, die mit allen drei Stopcodons eine Wechselwirkung eingehen.

Eukaryontische tRNAs werden von der RNA-Polymerase III als Vorläufermoleküle mit 5‘- und 3‘-flankierenden Sequenzen synthetisiert. Bei den pflanzlichen tRNA^Tyr- und tRNA^Met-Genen sind die codierenden Sequenzen zudem durch intervenierende Sequenzen unterbrochen. Dies macht es erforderlich, daß als ein weiterer Reifungsschritt die Exzision des Introns erfolgen muß, bevor die reifen tRNAs vom Kern in das Cytoplasma transportiert werden [35]. Bei der Spleiß-Reaktion sind im wesentlichen zwei Enzyme beteiligt: eine Endonuklease, die das Intron herausschneidet und eine Ligase, die die entstandenen tRNA-Hälften zu einem funktionsfähigen tRNA-Molekül verknüpft. Dabei ist u.a. bemerkenswert, daß die tRNA-Ligase aus der Bäckerhefe ein monomeres Enzym darstellt, das mindestens drei enzymatische Aktivitäten, nämlich 2‘,3‘-cyclische Phosphodiesterase, Polynukleotidkinase und RNA-Ligase Aktivität besitzt. Unser Ziel ist es, das tRNA-Ligase Gen aus einer cDNA Genbibliothek von Arabidopsis thaliana  mittels Komplementation in der Hefe zu isolieren und die funktionellen Domänen der pflanzlichen tRNA Ligase näher zu charakterisieren. Weiterhin befassen wir uns mit der Substratspezifität der pflanzlichen Spleiß-Endonuklease, die nur homologe Intron-haltige pre-tRNAs akzeptiert. Wir haben mit Hilfe von Mutationsanalysen festgestellt, daß zum einen Nukleotide im Zentrum der maturen Domäne und an den Grenzen der 5‘ und 3‘ Spleißstellen von pre-tRNA^Tyr und pre-tRNA^Met und zum anderen eine definierte Sekundärstruktur des Introns (Abb. 4) für eine korrekte und effiziente Intronexzision notwendig sind [30, 38].

Die Spleißendonuklease aus der Hefe ist ein Heterotetramer bestehend aus vier Untereinheiten von 15, 34, 44 und 54 kDa. Es gibt bereits eine Reihe von Hinweisen, daß die Sen34-Untereinheit die 3‘ und die Sen44-Untereinheit die 5‘ Exon-Introngrenze spaltet. Wir haben begonnen, aus dem Arabidopsis Kerngenom Gene zu isolieren, die für entsprechende Untereinheiten der pflanzlichen Spleißendonuklease codieren [36].

Ribonuklease P ist das in allen Organismen für die 5'-Prozessierung von pre-tRNAs essentielle Enzym. Die eubakteriellen und einige der archaebakteriellen RNase P-RNAs können in vitro die Prozessierungsreaktion korrekt durchführen, weisen also Ribozymaktivität auf [42]. Solche Ribozyme können als "molekulare Scheren" zielgenau zur Zerstörung unerwünschter RNAs eingesetzt werden, sofern ihre Anforderungen an die Struktur des Substrates bekannt sind. Die aktuellen Arbeiten der RNase P-Forschung in unserer Gruppe widmen sich Aufbau, Struktur und Substraterkennung der Enzyme aus Chloroplasten und deren bakteriellen "Vorfahren", den Cyanobakterien.

Die meisten bakteriellen RNase P-RNAs - wie z. B. aus E. coli und B. subtilis - besitzen eine spezifische Bindungsstelle für das CCA-Ende der pre-tRNA. Das Substrat wird hier über 2-3 Basenpaare gebunden (Abb. 5); pre-tRNAs ohne CCA-Ende werden schlechter gebunden und daher vom Ribozym nur ineffizient umgesetzt [40]. Die von uns untersuchte RNase P-RNA aus dem Cyanobakterium Prochlorococcus marinus weist im Gegensatz zu den genannten RNAs kein solches CCA-Bindungsmotiv auf. Sie wird daher, wie auch die strukturell sehr ähnliche Cyanellen-RNase P RNA (s.u.), dem bei den Cyanobakterien häufigsten Typ zugeordnet und kann als Modell für das Organellenenzym betrachtet werden [41]. Obwohl das p. marinus-Ribozym kein solches Sequenzmotiv besitzt, führt das Fehlen des CCA-Endes im Substrat zu einem dramatisch verringerten Umsatz. Diese RNase P RNA muss also eine Bindungsstelle für das 3'-Ende der pre-tRNA besitzen, welche in Sequenz und/oder Position vom bekannten "GGU-Motiv" abweicht. Die Identifikation dieser neuartigen Substratbindungsstelle und die weitere Charakterisierung von Bindungs- und Reaktionsmechanismus der p. marinus RNase P RNA  sind Teil der aktuellen und geplanten Projekte.

In Eu- und Archaebakterien, eukaryontischen Zellkernen, Mitochondrien primitiver Organismen und den Plastiden bestimmter einzelliger Algen besitzt die RNase P eine RNA-Komponente. Ausnahmen hiervon sind die Mitochondrien und Chloroplasten höherer Tiere und Pflanzen, in denen bisher keine solche Nukleinsäurekomponente nachgewiesen werden konnte. Die Cyanellen der primitiven Alge Cyanophora paradoxa entsprechen morphologisch und molekulargenetisch einer Zwischenstufe in der Evolution von Cyanobakterien zu Chloroplasten. Wir befassen uns mit der Aufklärung von Struktur und Funktion der RNase P aus diesen photosynthetischen Organellen; dieses Enzym ist bisher die einzige Plastiden-RNase P, für welche eine essentielle RNA-Komponente nachgewiesen werden konnte. Sequenz und Sekundärstruktur der RNase P-RNA aus Cyanellen ähneln denjenigen aus Cyanobakterien, weichen jedoch an zwei Positionen von allen bakteriellen RNase P-RNAs ab (Abb. 6). Ein in vitro- Transkript dieser RNA besitzt keine Ribozymaktivität; ein Zusammenhang zwischen diesen Sequenzunterschieden und der fehlenden Fähigkeit zur Katalyse besteht jedoch nicht [43]. Strukturuntersuchungen zeigten, dass die Faltung des synthetischen Transkripts mit derjenigen der nativen RNA im Holoenzym übereinstimmt. Ausserdem weist die Cyanellen-RNase P  einen relativ hohen Proteinanteil auf und ist damit den kern- und mitochondrienspezifischen Holoenzymen anderer Eukaryonten ähnlicher als dem bakteriellen Enzymtypus. Die RNase P aus den photosynthetischen Organellen von C. paradoxa kann daher als echte Übergangsform zwischen dem cyano­bakteriellen und eukaryontischen Enzymtyp angesehen werden und damit als Modell zum besseren Verständnis der Struktur-Funktionsbeziehungen in dieser einzigartigen Familie von Ribonukleoprotein-Enzymen dienen.

Der Vergleich der Umgebung des RNase P-RNA-Gens (rnpB) aus Cyanellen mit den entsprechenden Regionen verschiedener Chloroplastengenome lässt erkennen, dass schon die Plastomorganisation einer primitiven Landpflanze (M. polymorpha) nur durch mehrere weitreichende Rekombinationsereignisse abgeleitet werden kann (Abb. 7). Es ist also durchaus vorstellbar, dass im Laufe der Chloroplastenevolution ein RNase P-RNA-Gen durch Reorganisation des Organellengenoms stark verändert oder aber in das Kerngenom transferiert wurde. Die rnpB-Region des Cyanobakteriums P. marinus zeigt dagegen auffällige Ähnlichkeit zur Anordnung in den Plastomen von C. paradoxa und der Rotalge Porphyra purpurea [44, 45]. Vergleiche mit Plastiden weiterer ursprünglicher eukaryontischer Algen können Hinweise auf die Rekombinationsereignisse geben, die zum Verlust des rnpB-Gens in grünen Plastiden geführt haben. In entsprechenden Untersuchungen zur Evolution von RNase P RNA in primitiven Plastiden wird überprüft, ob die Struktur dieser Genomregion zumindest in den näheren Verwandten von C. paradoxa und P. purpurea konserviert ist, oder ob bereits hier die für den Verlust von rnpB verantwortlichen Rekombinationsereignisse stattgefunden haben.