Lehrstuhl für Biochemie II

Methoden

Information und Wissen

Unsere Forschung konzentriert sich auf die systematische Untersuchung der Biogenese des Proteoms von Mitochondrien und Peroxisomen und die Integration dieser lebenswichtigen Organellen in größere Signalnetzwerke in Hefe- und menschlichen Zellen. In einer ergänzenden Forschungslinie untersuchen wir systematisch Proteinkinase- und Proteinphosphatase-abhängige Signalnetzwerke in Säugetierzellen, um komplizierte Substrat-Kinase/-Phosphatase-Beziehungen auf systemweiter Ebene zu entschlüsseln. Wir interessieren uns hier insbesondere für Signalprozesse beim Schutz vor mechanischer Belastung. Um diese dynamischen Organellen- und Signalsysteme im zellulären Kontext zu charakterisieren, entwerfen wir facettenreiche und integrative Proteomik-Ansätze, die es auch ermöglichen, skalierungsübergreifende biologische Fragestellungen gezielt zu adressieren. Dabei bauen wir auf unsere Expertise in quantitativen, funktionalen,

  • Hochauflösende Organellen-Proteomik
    • subzelluläres und suborganellares Proteinprofiling
    • Membrankomplexom- und Topologieprofilierung
    • organellare Proteomdynamik und ImportOmics
  • Interaktion und Proximitätsproteomik
    • quantitative Affinitätsreinigungs-Massenspektrometrie (qAP-MS)
    • In-vivo- Proximity-Labeling-Techniken (APEX, BioID)
  • Strukturelle Proteomik
    • Quervernetzende Massenspektrometrie (XL-MS)
    • Native MS
  • Signalproteomik
    • globale, quantitative und zeitaufgelöste Phosphoproteomik
    • quantitative Redox-Proteomik unter Verwendung der Thiol-Trapping-Technologie
    • weitere PTM-Analyse (z. B. Methylierung, Ubiquitinierung)
  • Quantitative Proteomik
    • zielgerichtete MS mit parallelem Reaktionsmonitoring (PRM)
    • Markierungstechniken für stabile Isotope (SILAC, Dimethyl, TMT, ICAT)
    • markierungsfreie und absolute Quantifizierung